Serie de Hofmeister
El Serie de Hofmeister o serie constituyenyes es una clasificación de iones en orden de su capacidad para sal hacia fuera o sal en las proteínas. Los efectos de estos cambios primero fueron resueltos por Franz Hofmeister, que estudiaron los efectos de cationes y aniones en la solubilidad de proteínas.[1]
Hofmeister descubrió una serie de sales que tienen efectos consistentes sobre la solubilidad de proteínas y (fue descubierto más adelante) sobre la estabilidad de sus secundaria y estructura terciaria. Parecen tener un efecto más grande que los cationes, aniones[2] y generalmente se ordenan
(Este es un listado parcial, se han estudiado muchas más sales). Generalmente se da la orden de cationes como
El mecanismo de Hofmeister serie no está completamente claro, pero no parece resultar de cambios en general la estructura de agua, en su lugar interacciones más específicas entre los iones y las proteínas y los iones y las moléculas de agua directamente en contacto con las proteínas pueden ser más importantes.[3]
Miembros tempranos de la serie aumentan solvente tensión superficial y disminuir la solubilidad de moléculas no polares ("salazón"); en efecto, fortalecer el interacción hidrofóbica. Por el contrario, sales más adelante en la serie de aumentan la solubilidad de moléculas no polares ("salazón en") y disminuir el orden en el agua; en efecto, debilitar el efecto hidrofóbico.[4] La salazón efecto comúnmente se explota en purificación de proteínas mediante el uso de precipitación de sulfato de amonio.
Sin embargo, estas sales también interactuar directamente con las proteínas (que se cargan y tienen momentos de dipolo fuertes) y puede incluso enlazar específicamente (e.g., fosfato y sulfato a Ribonucleasa A). Iones que tienen un fuerte efecto 'salazón en' como yo− y escena− son desnaturalizantes fuertes, porque la sal en el grupo de péptido y así interactuar más fuertemente con la forma desplegada de una proteína que con su forma nativa. En consecuencia, cambian los equilibrio químico de la reacción de despliegue hacia la proteína desplegada.[5]
La desnaturalización de las proteínas de una solución acuosa que contiene muchos tipos de iones es más complicada, como todos los iones pueden actuar, según su actividad de Hofmeister, es decir, un número fraccionario especificando la posición de los iones de la serie (dada anteriormente) en términos de su eficiencia relativa en la desnaturalización de una proteína de referencia. El concepto de ionicity Hofmeister Ih ha sido invocado por algunos investigadores,[6] donde se propone definir Ih como la suma sobre todas las especies iónicas, del producto de la concentración iónica (fracción molar) y un número fraccionario especificando la "fuerza de Hofmeister" del ion en desnaturalizar una proteína de referencia determinada.
Referencias
- ^ F.Hofmeister arquitecto exp Pathol. Pharmacol. 24, (1888) 247-260.
- ^ Yang Z (2009). "Efectos Hofmeister: una explicación para los efectos de líquidos iónicos en Biocatálisis". REVISTA DE BIOTECNOLOGÍA 144 (1): 12 – 22. doi:10.1016/j.jbiotec.2009.04.011. PMID 19409939.
- ^ Zhang Y, Cremer PS (2006). "Interacciones entre macromoléculas y los iones: serie de Hofmeister el". Opinión actual en Biología química 10 (6): 658 – 63. doi:10.1016/j.CBPA.2006.09.020. PMID17035073.
- ^ Chaplin, Martin (06 de agosto de 2014). "Serie de Hofmeister". La estructura de agua y la ciencia. London South Bank University. 2014-09-05.
- ^ Baldwin RL. (1996). "Cómo las interacciones ion Hofmeister afectan la estabilidad de la proteína". Biophys J 71 (4): 2056 – 63. Bibcode:1996BpJ... 71.2056B. doi:10.1016/S0006-3495 (96) 79404-3. PMC1233672. PMID8889180.
- ^ DOI 10.1007/s10653-014-9641-4 https://Link.Springer.com/Journal/10653
- Bola, Philip (1999). H2O - una biografía del agua. Londres: Phoenix. p. 239. ISBN0-7538-1092-1.
- Hofmeister aún desconcierta, Química e ingeniería noticias, 16 de julio de 2012.