Banda 3

familia de soluto portador 4 (intercambiador de aniones) miembro 1, proteína adaptador
Identificadores
Símbolo	SLC4A1AP
Entrez	22950
HUGO	13813
OMIM	602655
RefSeq	NM_018158
UniProt	P02730
Otros datos
Lugar geométrico	2 Chr. p23.3

Familia de soluto portador 4 (intercambiador de aniones) miembro 1 (Diego grupo sanguíneo)
	; Imagen de microscopio atómico de banda 3
Estructuras disponibles
PDB	Búsqueda de ortholog: PDBe, COPIA
Lista de códigos de identificación PDB
	1BH7, 1BNX, 1BTQ, 1BTR, 1BTS, 1BTT, 1BZK, 1HYN, 2BTA, 2BTB, 3BTB, 4KY9
Identificadores
Símbolos	SLC4A1; AE1; BND3; CD233; DI; EMPB3; EPB3; FR; RTA1A; SW; WD; WD1; WR
Identificadores externos	OMIM::109270 MGI::109393 HomoloGene::133556 GeneCards: Gen SLC4A1
Ontología génica
Función molecular	• enlace de actina; • actividad del intercambiador de aniones inorgánicos; • Unión a proteínas; • Unión a proteínas c-terminal; • actividad de transporte transmembrana de anión; • actividad de transporte transmembrana de bicarbonato; • actividad de transporte transmembrana de cloruro; • actividad antiporter anion: anión; • Ankyrin vinculante; • actividad de la proteína T329N; • ancla de proteína;
Componente celular	• membrana plasmática; • componente integral de membrana plasmática; • componente integral de membrana; • membrana basolateral; • Disco Z; • citoesqueleto cortical; • extracelular exosomas vesicular; • micropartículas de sangre;
Proceso biológico	• transporte iónico; • transporte de anión; • transporte de cloruro; • homeostasis celular del ion; • transporte de bicarbonato; • proceso metabólico de molécula pequeña; • transporte transmembrana; • transporte transmembrana de cloruro;
	Fuentes: Amigo / QuickGO
Patrón de expresión de RNA
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Ortólogos
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Proteína de transporte de anión banda 3 también conocido como Intercambiador de aniones 1 (AE1) o banda 3 o miembro de la familia 4 soluto portador 1 (SLC4A1) es un proteína que en los seres humanos está codificada por el SLC4A1 Gene.

Proteína de transporte de banda 3 anión es un filogenéticamente conservado proteína de transporte responsable de mediar la intercambio de cloruro de (Cl⁻) para bicarbonato (HCO₃⁻) a través de un membrana plasmática. Son funcionalmente similares miembros de la clade AE AE2 y AE3.^[1]

Contenido

1 Función
2 Distribución de las especies
3 Distribución tisular
4 Significación clínica
5 Interacciones
6 Descubrimiento
7 Véase también
8 Referencias
9 Lectura adicional
10 Enlace externo

Función

Esto está presente en la célula secreta ácida principal del riñón, que genera hidrógeno los iones y los iones bicarbonato de dióxido de carbono y agua, una reacción catalizada por la Anhidrasa carbónica. Los iones de hidrógeno se bombea en el túbulo conducto recoge por vacuolar H⁺ ATPasa, el apical bomba de protones, así que excreta ácido en el orina. kAE1 intercambios de bicarbonato para el cloruro en la superficie basolateral, esencialmente volviendo bicarbonato a la sangre. Aquí se realiza dos funciones:

Electroneutral intercambio de cloruro y bicarbonato a través de la membrana plasmática sobre una base de uno por uno.Esto es crucial para CO₂ absorción por los glóbulos rojos y la conversión (por hidratación catalizada por anhidrasa carbónica) en un protón y un bicarbonato ion. El bicarbonato es sacado entonces (a cambio de un cloruro) de la célula por la molécula de banda 3.

Acoplamiento físico de la membrana plasmática al esqueleto subyacente de membrana (a través de enlace con Ankyrin y proteína 4.2). Esto parece ser para evitar la pérdida de superficie de la membrana, en lugar de estar relacionado con la Asamblea de membrana del esqueleto.

Distribución de las especies

Es omnipresente a lo largo de la vertebrados. En seres humanos está presente en dos lugares específicos:

el eritrocito membrana de la célula (glóbulos rojos) y
el basolateral superficie de la alfa-células intercaladas (el tipo de células secretoras de ácido) en el recogida del conducto de la riñón.

Distribución tisular

Las formas del eritrocito y el riñón son diferentes isoformas de la misma proteína.^[2]

AE1 es un componente estructural importante de la membrana celular del eritrocito, hasta un 25% de la superficie de la membrana celular. Cada glóbulo rojo contiene aproximadamente 1 millón copias de AE1.

Una isoforma diferente de AE1, conocido como kAE1 (que es 65 aminoácidos más cortas que eritroide AE1) se encuentra en el basolateral superficie de la célula alfa-intercalados en la conducto colector cortical del riñón.

Significación clínica

Las mutaciones del riñón AE1 causan distal (tipo 1) acidosis tubular renal, que es una incapacidad para acidificar la orina, incluso si la sangre es demasiado ácido. Estas mutaciones son la enfermedad que causa que provocan mistargetting de las proteínas mutantes banda 3 que están retenidas dentro de la célula o en ocasiones dirigidas a la superficie (por ejemplo, apical) mal.

Las mutaciones del eritroide AE1 que afecta a los dominios extracelulares de la molécula puedan producir alteraciones en el grupo sanguíneo de la persona, como banda 3 se determina la Diego grupo sanguíneo.

Lo más importante es eritroide AE1 mutaciones causan 15 – 25% de los casos de Esferocitosis hereditaria (un trastorno asociado con la pérdida progresiva del glóbulo rojo membrana) y también causar las condiciones hereditarias de Stomatocytosis hereditario^[3] y del sudeste asiático Ovalocitosis^[4]

Interacciones

Ha demostrado que la banda 3 interactuar con CA2^[5]^[6]^[7]^[8] y CA4.^[9]

Descubrimiento

AE1 fue descubierto tras SDS-PAGE electroforesis en gel del eritrocito membrana de la célula. La gran banda 'tercera' en el gel de electroforesis había representado AE1, que así se denominó inicialmente 'Band 3'. El intercambiador de cloruro-bicarbonato en la membrana del glóbulo rojo no es un bomba, que usaría energía metabólica. Ni es estrictamente un enzima. Se trata de proteína transportador Counter, conocida como la banda III.^[10]

Véase también

Grupo de diferenciación

Referencias

^ Alper, S. L. (2009). "Fisiología molecular y genética de Na +-intercambiadores de aniones de SLC4 independientes". Revista de Biología Experimental 212 (11): 1672-1683. Doi:10.1242/Jeb.029454. PMC2683012. PMID19448077.editar
^ Schlüter K, Drenckhahn D; Drenckhahn (agosto de 1986). "Clustering Co de la hemoglobina desnaturalizada con banda 3: su papel en la Unión de autoanticuerpos contra banda 3 a eritrocitos anormales y envejecidos". Proc. nacional Acad. Sci U.S.A. 83 (16): 6137 – 41. Bibcode:1986PNAS...83.6137S. Doi:10.1073/pnas.83.16.6137. PMC386454. PMID3461480.
^ Bruce LJ, Robinson HC, Guizouarn H, F Borgese, Harrison P, rey MJ, Goede JS, Coles SE, Gore DM, Lutz HU, Ficarella R, Layton DM, Iolascon A, JC Ellory, Stewart GW (2005). "Fugas de cationes monovalentes en eritrocitos humanos causaron por solos sustituciones de aminoácidos en el dominio de la banda de transporte 3 intercambiador de cloruro-bicarbonato, AE1". NAT Genet. 37 (11): 1258 – 63. Doi:10.1038/ng1656. PMID16227998.
^ Jarolim P, Palek J, D Amato, Hassan K, Sapak P, enfermera GT, Rubin HL, Zhai S, Sahr KE, Liu SC (1991). "Deleción en gene de banda 3 del eritrocito en resistente a la malaria Ovalocitosis del sudeste asiático". Proc. nacional Acad. Sci U.S.A. 88 (24): 11022 – 6. Bibcode:1991PNAS...8811022J. Doi:10.1073/pnas.88.24.11022. PMC53065. PMID1722314.
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^ Vince JW, Reithmeier RA (octubre de 1998). "Anhidrasa carbónica II se une a la terminal carboxilo de banda humana 3, el eritrocito C1-/ HCO3-intercambiador". J Biol Chem. 273 (43): 28430 – 7. Doi:10.1074/JBC.273.43.28430. PMID9774471.
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^ Vince JW, Reithmeier RA (mayo de 2000). "Identificación del sitio de Unión anhidrasa carbónica II en el intercambiador de aniones Cl(-)/HCO(3)(-) AE1". Bioquímica 39 (18): 5527 – 33. Doi:10.1021/bi992564p. PMID10820026.
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^ Hunter M (1977). "Permeabilidades de anión de eritrocito humano medición bajo condiciones de transferencia de carga neta". J Physiol 268 (1): 35-49. PMC1283651. PMID874904.

Lectura adicional

Tanner MJ (1993). "Biología molecular y celular del intercambiador de aniones del eritrocito (AE1)". Semin. Hematology /. 30 (1): 34 – 57. PMID8434259.
Cámaras EJ, Askin D, Bloomberg GB et al (1998). "Estudios sobre la estructura de una región transmembrana y un lazo citoplásmico del intercambiador de aniones humana del glóbulo rojo (banda 3, AE1)". Biochem. Soc Trans. 26 (3): 516 – 20. PMID9765907.
Inaba M (2002). "[Banda 3: ampliar conocimientos sobre sus funciones]". Seikagaku 73 (12): 1431 – 5. PMID11831035.
Tanner MJ (2002). "Band 3 intercambiador de aniones y su participación en desórdenes del eritrocito y el riñón". Curr. Opin. Hematology /. 9 (2): 133 – 9. Doi:10.1097/00062752-200203000-00009. PMID11844997.
Shayakul C, Alper SL (2004). «Defectos de procesamiento y el tráfico del Cl AE1⁻/ HCO₃⁻ Intercambiador asociado con la acidosis tubular renal distal heredada". Clin. EXP Nephrol. 8 (1): 1 – 11. Doi:10.1007/s10157-003-0271-x. PMID15067510.

Enlace externo

Sistema del grupo sanguíneo Diego en BGMUT Antígeno de grupo sanguíneo mutación gen Database en NCBI, NIH
Proteína banda 3 en las E.E.U.U. Biblioteca Nacional de medicina Encabezamientos de materia médica (Malla)
Cloruro-bicarbonato Antiporters en las E.E.U.U. Biblioteca Nacional de medicina Encabezamientos de materia médica (Malla)

Otras Páginas

[1] Alper, S. L. (2009). "Fisiología molecular y genética de Na +-intercambiadores de aniones de SLC4 independientes". Revista de Biología Experimental 212 (11): 1672-1683. Doi:10.1242/Jeb.029454. PMC2683012. PMID19448077.editar

[pmid3461480-2] Schlüter K, Drenckhahn D; Drenckhahn (agosto de 1986). "Clustering Co de la hemoglobina desnaturalizada con banda 3: su papel en la Unión de autoanticuerpos contra banda 3 a eritrocitos anormales y envejecidos". Proc. nacional Acad. Sci U.S.A. 83 (16): 6137 – 41. Bibcode:1986PNAS...83.6137S. Doi:10.1073/pnas.83.16.6137. PMC386454. PMID3461480.

[pmid16227998-3] Bruce LJ, Robinson HC, Guizouarn H, F Borgese, Harrison P, rey MJ, Goede JS, Coles SE, Gore DM, Lutz HU, Ficarella R, Layton DM, Iolascon A, JC Ellory, Stewart GW (2005). "Fugas de cationes monovalentes en eritrocitos humanos causaron por solos sustituciones de aminoácidos en el dominio de la banda de transporte 3 intercambiador de cloruro-bicarbonato, AE1". NAT Genet. 37 (11): 1258 – 63. Doi:10.1038/ng1656. PMID16227998.

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[pmid11606574-5] Libra esterlina D, Reithmeier RA, Casey JR (Dic de 2001). "Un transporte metabolon. Interacción funcional de anhidrasa carbónica II y cloruro/bicarbonato intercambiadores". J Biol Chem. 276 (51): 47886 – 94. Doi:: 10.1074 / jbc.M105959200 (inactivo 2014-02-04). PMID11606574.

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﻿Banda 3

﻿Contenido

﻿Función

﻿Distribución de las especies

﻿Distribución tisular

﻿Significación clínica

﻿Interacciones

﻿Descubrimiento

﻿Véase también

﻿Referencias

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