Papaína
| Papaína familia cisteína-proteasa | |||||||||
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Papaína de
Carica papaya
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| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Peptidase_C1 | ||||||||
| Pfam | PF00112 | ||||||||
| InterPro | IPR000668 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00126 | ||||||||
| SCOP | 1aec | ||||||||
| SUPERFAMILIA | 1aec | ||||||||
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| papaína | |||||||||
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| Identificadores | |||||||||
| Número CE | 3.4.22.2 | ||||||||
| Número del CAS | 9001-73-4 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | IntEnz vista | ||||||||
| BRENDA | Entrada de BRENDA | ||||||||
| ExPASy | Opinión de NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Entrada de KEGG | ||||||||
| MetaCyc | vía metabólica | ||||||||
| PRÍAMO | Perfil | ||||||||
| PDB estructuras | ENZIMA PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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Papaína, también conocido como proteinasa papaya, es un cisteína-proteasa (EC 3.4.22.2) enzima presente en papaya (Carica papaya) y papaya de montaña (Vasconcellea cundinamarcensis).
Contenido
- 1 Familia de papaína
- 2 Estructura
- 3 Función
- 4 Usos
- 5 Inmunoglobulinas
- 6 Producción
- 7 Restricciones de Estados Unidos sobre marketing
- 7.1 Productos de papaína tópico no aprobadas
- 8 Proteasas de cisteína humana de familia de la papaína
- 9 Véase también
- 10 Referencias
- 11 Enlaces externos
Familia de papaína
Papaína pertenece a una familia de proteínas relacionadas con una amplia variedad de actividades, incluyendo endopeptidasas, Aminopeptidasas, dipeptidil peptidasas y enzimas con actividad de ambos exo y endo-peptidasa.[1] Miembros de la familia de la papaína son generalizados, se encuentran en baculovirus,[2] eubacterias, levadura y prácticamente todos protozoarios, plantas y mamíferos.[1] Las proteínas son típicamente escote lysosomal o segregada y proteolítica de la propeptide es necesario para la activación de la enzima, aunque bleomicina hidrolasa es citosólica en hongos y mamíferos.[3] Proteinasas de cisteína papaína-como esencialmente son sintetizados como inactivo proenzimas (zimógenos) con regiones propeptide N-terminal. El proceso de activación de estas enzimas incluye la eliminación de las regiones propeptide, que sirven una variedad de funciones en vivo y in vitro. La Pro-región es necesaria para el correcto plegamiento de la enzima recién sintetizada, la inactivación del dominio peptidasa y estabilización de la enzima contra la desnaturalización en condiciones de pH neutro a alcalino. Residuos del aminoácido dentro de la Pro-región median su asociación de membrana y desempeñan un papel en el transporte de la proenzima a los lisosomas. Entre las características más notables de propeptides es su capacidad de inhibir la actividad de sus enzimas cognados y ciertos propeptides exhiben alta selectividad para la inhibición de las peptidasas de los cuales se originan.[4]
Estructura
La proteína precursora de la papaína contiene 345 residuos de aminoácidos,[5] y consiste en una secuencia de la señal (1-18), un propeptide (19-133) y el péptido maduro (134-345). Los números del aminoácido se basan en el péptido maduro. La proteína se ha estabilizado por tres puentes disulfuro. Su estructura tridimensional consiste en dos distintas dominios estructurales con una hendidura entre ellos. Esta hendidura contiene el sitio activo, que contiene un catalizador diad que ha sido comparado con el tríada catalítica de Quimotripsina. El diad catalítico está compuesta por los aminoácidos - cisteína-25 (de la cual se pone su clasificación) e histidina-159. Aspartato-158 fue pensado para desempeñar un papel análogo al papel de aspartato en el proteasa de serina tríada catalítica, pero eso ha desde entonces ha refutado.[6] Sin embargo, parece desempeñar un papel.
Función
El mecanismo por el que rompe la papaína enlaces peptídicos implica el uso de un tríada catalítica con un cistina de deprotonated. ASP-175 ayuda a orientar la imidazol anillo de su-159 que no permita que se deprotonate el catalítico Cys-25. Este cisteína realiza un nucleófila ataque en el carbono carbonilo de un esqueleto peptídico. Esto libera el amino terminal del péptido y formas un covalente acil-enzima intermedio. La enzima es entonces desacilada por una molécula de agua y libera la porción terminal carboxilo del péptido. En inmunología, la papaína se sabe que hiende la porción Fc (cristalizables) de inmunoglobulinas (anticuerpos) de la porción Fab (antígeno vinculante).
La papaína es una enzima relativamente resistente al calor, con un rango de temperatura óptima de 60-70° C.[7]
Papaína prefiere hienden en: (hidrofóbico)-()Arg o Lys) - hiende aquí-(no Val). Hydrophobic es Ala, Val, Leu, Ile, Phe, TRP, o Tyr.[8]
Usos
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La papaína rompe las fibras de carne dura y se ha utilizado durante miles de años para ablandar la carne que se consume en su nativa de América del sur. Ablandadores de carne en polvo con papaína como un componente activo se venden extensamente.
La papaína puede utilizarse para disociar las células en el primer paso de cultivo celular preparativos. Un tratamiento de diez minutos de pedazos pequeños de tejido (menos de 1 mm cubed) permitirá la papaína comenzar a romper las moléculas de matriz extracelular que mantiene unida a las células. Después de diez minutos, el tejido debe ser tratado con una solución de inhibidor de la proteasa para detener la acción de la proteasa (si se deja sin tratar, la actividad de la papaína llevará a lisis completa de las células). El tejido debe entonces ser triturado (pasar rápidamente hacia arriba y abajo por una Pipeta Pasteur) para romper los pedazos de tejido en una suspensión unicelular.
También se utiliza como ingrediente en varios enzimática desbridamiento preparaciones, en particular Accuzyme. Estos se utilizan en la atención de algunas heridas crónicas para limpiar el tejido muerto.
La papaína se utiliza también en algunas pastas dentales y caramelos de menta como un blanqueador dental; Sin embargo, su efecto blanqueador es mínima, porque está presente en concentraciones bajas de la papaína y rápidamente se diluye por la saliva. Tardaría varios meses de uso para tener un efecto notable.[9]
Es el ingrediente principal de Papacarie, un gel utilizado para quimiomecánica caries dental retiro. No requiere perforación y no interfiere en la adherencia de los materiales restaurativos a dentina.[10]
La papaína se ha sabido para interferir con la orina drogas pruebas para cannabinoides.[11] Se encuentra en algunos productos de desintoxicación de drogas.
Inmunoglobulinas
Un anticuerpo digerido por papaína rendimientos tres fragmentos: dos de 50 kDa Fragmentos Fab y un 50kDa Fragmento FC. El anticuerpo de la papaína-digerido es incapaz de promover aglutinación, precipitación, opsonización, y lisis.
Producción
La papaína se produce generalmente como un material crudo, secado por la recogida de la látex de la fruta del árbol de papaya. El látex es recogido después de anotar el cuello de la fruta, donde pueden secar los frutos o en un recipiente de goteo. Este látex entonces se seca más. Ahora es clasificado como un material seco y crudo. Un paso de purificación es necesario para eliminar las sustancias contaminantes. Esta purificación consiste en la solubilización y extracción de la sistema de la enzima papaína activo a través de un proceso registrado por el gobierno. Este papaína purificada puede suministrarse como polvo o en líquido.
Restricciones de Estados Unidos sobre marketing
El 23 de septiembre de 2008, los Estados Unidos Food and Drug Administration (FDA) advirtió a las empresas a dejar de marketing oftálmico soluciones de sal equilibradas y medicamentos tópicos que contienen papaína de 04 de noviembre de 2008. La FDA dijo: "medicamentos que contienen papaína en forma tópica históricamente se han comercializado sin aprobación...".[12] Según la declaración de la FDA sobre el tema, "estos productos no aprobados han puesto salud de los consumidores en peligro, de los informes de pérdida de la visión permanente con soluciones salinas equilibradas no aprobadas a una grave caída en la presión arterial y ritmo cardíaco creciente de los productos tópicos papaína," dijo el Dr. Janet Woodcock, directora del centro de investigación y evaluación de medicamentos. En el mismo anuncio de la FDA, la FDA afirma lo siguiente:
Productos de papaína tópico no aprobadas
Ungüentos tópicos medicamentos que contienen papaína se utilizan para remover el tejido muerto o contaminado en lesiones agudas y crónicas, tales como las úlceras diabéticas, úlceras de decúbito, úlceras varicosas y heridas infectadas traumáticas. Los nombres comerciales de estos productos incluyen Accuzyme, Allanfil, Allanzyme, Ethezyme, Gladase, Kovia, Panafil, Pap Urea y Ziox. Otros productos son comercializados bajo los nombres de los ingredientes activos, por ejemplo, ungüento de papaína-urea.
En 2008, la FDA anunció su intención de tomar medidas contra estos productos porque había recibido informes de eventos adversos graves en los pacientes que usan productos que contienen papaína. Informes incluyeron reacciones de hipersensibilidad (alérgica) que conducen a la hipotensión (baja presión arterial) y taquicardia (frecuencia cardíaca rápida). Además, personas alérgicas al látex también pueden alérgico a la papaya, la fuente de la papaína, lo que implica que personas con sensibilidad al látex pueden estar en mayor riesgo de sufrir una reacción adversa a un producto de medicamentos tópicos papaína.
FDA recomienda que las personas con inquietudes sobre el uso de preparaciones tópicas papaína en contacto con su proveedor de atención médica sobre la interrupción del uso. Hay una serie de productos tópicos aprobados por la FDA que se han encontrado seguros y eficaces como agentes de cicatrización y no contienen papaína.
Proteasas de cisteína humana de familia de la papaína
CTSB; CTSC; CTSF; CSP; CTSK; CTSL1; CTSL2; CTSL3; CTSO; CTSS; CTSW; CTSZ; TINAG; TINAGL1;
Véase también
- Bromelina
Referencias
- ^ a b Rawlings ND, Barrett AJ (1994). "Familias de peptidasas cisteína". Metanfetamina. Enzymol. 244:: 461 – 486. Doi:10.1016/0076-6879 (94) 44034-4. PMID7845226.
- ^ Rawlings ND, Barrett AJ (1993). "Las familias evolutivas de peptidasas". Biochem. J. 290:: 205-218. PMC1132403. PMID8439290.
- ^ Sebti SM, Lazo JS, DeLeon JC (1987). "Composición del aminoácido, purificación y caracterización de conejo pulmonar de la bleomicina hidrolasa". Bioquímica 26 (14): 4213-4219. Doi:10.1021/bi00388a006. PMID3117099.
- ^ Yamamoto Y, Takahashi SY, Kurata M, S Watabe, Murakami R (2002). "Novela cisteína proteinasa inhibidores homólogos a la proregions de Proteinasas de cisteína". Curr proteína Pept Sci 3 (2): 231-238. Doi:10.2174/1389203024605331. PMID12188906.
- ^ "UniProt P00784: precursor de la papaína - Carica papaya (Papaya)". UniProtKB.
- ^ Ménard R, Khouri él, Plouffe C, Dupras R, Ripoll D, T Vernet, Tessier DC, Lalberté F, Thomas DY, Storer AC (julio de 1990). "Una proteína estudio del papel de la aspartato 158 en el mecanismo catalítico de la papaína de la ingeniería". Bioquímica 29 (28): 6706 – 13. Doi:10.1021/bi00480a021. PMID2397208.
- ^ https://www.Biozym.de/datasheets/Papain.php
- ^ https://www.Sigmaaldrich.com/Life-Science/Biochemicals/Biochemical-Products.html?TablePage=16410606
- ^ Chakravarthy P, Acharya S (octubre de 2012). "Eficacia de la eliminación de manchas extrínsecas por novela dentífrico que contienen extractos de papaína y bromelina". J Pharm joven 4 (4): 245 – 9. Doi:10.4103/0975-1483.104368. PMC3573376. PMID23493413.
- ^ Lopes MC, Mascarini RC, da Silva BM, Flório FM, hilvanado RT (2007). "Efecto de un gel base de papaína para eliminación de caries quimiomecánica en fuerza de adherencia del esquileo de dentina". J Dent Child (Chic) 74 (2): 93-7. PMID18477426.
- ^ Sección de toxicología, Departamento de farmacología, James H. Quillen College of Medicine, East Tennessee State University, Johnson City, 37614, Estados Unidos. Papaína: adulterante una novela de orina.
- ^ Shuren J (2008-09-22). "Productos farmacéuticos tópicos que contienen papaína; Fechas de aplicación de la acción". Estados Unidos Food and Drug Administration, Departamento de salud y servicios humanos.
Enlaces externos
- El MEROPS base de datos online de peptidasas y sus inhibidores: C01.001
- Papaína en las E.E.U.U. Biblioteca Nacional de medicina Encabezamientos de materia médica (Malla)
- drugdigest-información sobre papin
- Sustratos, inhibidores y aplicaciones de la papaína
- Hoja de datos-papaína de BIOZYM
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