CS23D

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CS23D Ramachandran alfabeto de trama que se utiliza en cambio químico roscar

CS23D es un servidor web para generar modelos 3D estructurales de NMR química cambia.[1] CS23D combina la Asamblea máxima fragmento con cambio químico roscar, de novo generación de estructura, predicción del ángulo de torsión química turnos y refinamiento del cambio químico. CS23D hace uso de RefDB y ShiftX.

Contenido

  • 1 Formatos de entrada CS23D
  • 2 CS23D opciones
  • 3 Salida CS23D
  • 4 Protocolo CS23D
  • 5 CS23D subprogramas
  • 6 CS23D dependencia de identidad de secuencia de plantilla
  • 7 Véase también
  • 8 Referencias

Formatos de entrada CS23D

CS23D acepta cambio químico archivos en formatos SHIFTY o BMRB.

CS23D opciones

Un usuario puede

  1. Excluir una proteína se pueda utilizar como plantilla
  2. Ignorar alta identidad homólogos en la lista de plantillas disponibles
  3. Cambiar el número de modelos en el conjunto final
  4. Cambiar el número de pasos de optimización de modelo

Salida CS23D

CS23D salida consiste en un conjunto de 10 mejor puntuación PDB coordenadas. También dispone de un hipervínculo a la única estructura de puntuación mejor. La puntuación total CS23D, Puntuación basada en conocimientos, puntuación de cambio químico, Ramachandran parcela estadísticas, las correlaciones entre los cambios observados y calculados antes y después de refinamiento se muestran. Una conclusión sobre la confiabilidad de la estructura es entregada al usuario.

Protocolo CS23D

Búsqueda de homología: La secuencia de consulta se utiliza para buscar proteínas homólogas o / y fragmentos de proteína en una base de datos redundante de secuencias PDB y estructuras secundarias del uso de PPT-DB EXPLOSIÓN.

Homología de modelado: Homología de modelado se realiza mediante el programa Homodeller, que forma parte del programa PROTEUS2.[2] Las proteínas que son identificadas durante la etapa de búsqueda de homología se utilizan como las plantillas en la modelización de la homología.

Cambio química re referencia: Desplazamientos químicos nuevamente hace referencia a la RefCor,[3] que es una parte de la RCI servidor back-end.

Predicción de estructura secundaria de desplazamientos químicos: Estructura secundaria de CSI predice de desplazamientos químicos.

Predicción del ángulo de torsión de desplazamientos químicos: Ángulos de torsión se predicen de desplazamientos químicos de felicidad.[4]

Enhebrado de cambio químico: Columna vertebral Phi y Psi ángulos de torsión predichos de desplazamientos químicos de felicidad[4] se asignan a nueve diferentes regiones en el espacio de Ramachandran, cada uno de los cuales se asigna las letras específicas. Una proteína puede representados por una secuencia de estas nueve "cartas de ángulo de torsión". Thrifty está usando estas secuencias de Letras de ángulo de torsión para identificar buenas plantillas en una base de datos de ∼18 500 no redundante PDB estructuras que han tenido sus estructuras convertidos al nueve letras Ramachandran "alfabeto".

De manera similar, cambio químico enhebrado se realiza además mediante estructura secundaria tres letras alfabeto (H para la hélice, B beta-Strand, C para la bobina) y estructura secundaria predicha de desplazamientos químicos por el programa CSI.

Modelo de la Asamblea: Subfragments identificados por cambio de modelado y química de homología enhebrado pasos están montados en modelos 3D iniciales usando CS23D SFassembler (ensamblador SubFragment). Los modelos iniciales son evaluados por el GAFolder función (véase abajo) que anota y el mejor modelo se refina de nuevo por GAFolder (ver más info sobre GAFolder más abajo).

Ab initio plegable: Ab initio plegable es hecho por Rosetta[5] Cuando ninguna plantilla fue identificada por el turno de modelado y química de homología enhebrado pasos. Modelos de Rosetta son evaluados por GAFolder función de puntuación y los mejores modelos de Rosetta son refinados por GAFolder (ver más abajo).

Modelo de optimización: Modelo de optimización de CS23D se realiza mediante un reductor de torsión-ángulo-based GAfolder (carpeta del algoritmo genético) que utiliza un algoritmo genético para espacio de conformación de muestra. El método es similar al empleado por GENFOLD.[5] GAFolder hace movimientos de ángulos de torsión dentro de los rangos definidos por los valores y las incertidumbres de los ángulos de torsión predichas por felicidad.[4] GAFolder evalúa modelos de proteínas mediante la función de puntuación que se describe a continuación.

Función de la puntuación: Anota la función de GAFolder consiste en conocimiento basado en partituras y químico cambiar puntajes.

Los resultados basados en conocimiento incluyen:

  1. radio de puntuación del giro,
  2. energía de enlace de hidrógeno,
  3. número de enlaces de hidrógeno,
  4. contactos malas puntuación,
  5. Puntuación de Enlace disulfuro,
  6. modificado de enhebrado de energía basada en el Bryant y Lawrence potencial.[6]
  7. Ramachandran puntuación que evalúa la normalidad de la torsión modelo ángulos Phi y Psi
  8. Puntuación de Omega que evalúa la normalidad de los ángulos modelo torsión omega
  9. Puntuación de Chi que se basa en espera chi ángulos para diferentes combinaciones de phi y psi.

El componente de cambio químico de la GAfolder anota la función utiliza:

  1. ponderado los coeficientes de correlación entre los cambios químicos experimentales (CA, CB, CO, N, HA, HN) y desplazamientos químicos calculadas por SHIFTX 1.0.
  2. acuerdo entre el estructura de modelo secundaria y estructura secundaria predicha por CSI de desplazamientos químicos experimentales.

CS23D subprogramas

  1. CSI - predicción de estructura secundaria de desplazamientos químicos
  2. RÁFAGA - alineamiento de secuencias, la búsqueda de homología
  3. PROTEUS2 - modelado de homología[2]
  4. DEPREDADOR - predicción de ángulos de torsión de desplazamientos químicos[4]
  5. Pepmake - creación de modelos de proteína desde ángulos de torsión y secuencia
  6. Base de datos de estructura PPT-DB-secundaria
  7. Rosetta- ab initio generación de estructura[5]
  8. RCI - estimación incertidumbre de ángulos de torsión predecido de desplazamientos químicos de felicidad
  9. ShiftX 1.0 - se utiliza para generar los coeficientes de correlación entre cambios químicos observados y a los cambios predichos por ShiftX de los modelos de proteínas
  10. SFAssembler - Asamblea máxima fragmento
  11. GAFolder - refinamiento del cambio químico mediante un algoritmo genético
  12. Thrifty - químico cambio de roscar
  13. RefCor - químico cambio de volver a hacer referencia a

CS23D dependencia de identidad de secuencia de plantilla

CS23D es un método basado en plantillas. Por lo tanto, su desempeño depende de identidad de secuencia de las plantillas seleccionadas, ver la foto a la derecha. Asimismo, Rosetta es un método de sesgo de fragmento. Su funcionamiento depende de la calidad de los fragmentos seleccionados. Fragmento de calidad y, por ende, rendimiento de Rosetta pueden mejorarse mediante el uso de desplazamientos químicos durante la etapa de selección del fragmento (e.g. en protocolo CS-Rosetta). Para una solución estructural que no está sesgada por una estructura de la plantilla o estructura del fragmento, uno puede desear considerar obtener restricciones de distancia NOE (8-10 por residuo) y utilizarlas con el GeNMR programa en su ab initio modo.

Véase también

  • Cambio químico
  • RMN
  • Espectroscopia de resonancia magnética nuclear
  • Espectroscopia de resonancia magnética nuclear de proteínas
  • Dinámica de la proteína #Domains y proteína flexibilidad
  • Proteína
  • GeNMR
  • Índice de la bobina al azar
  • Predicción de cambio química de proteínas
  • Proteína cambio química vuelve a hacer referencia a
  • Estructura secundaria de proteínas
  • Índice de cambio químico
  • ShiftX
  • Predicción de la estructura de la proteína

Referencias

  1. ^ Wishart DS, Arndt D, Berjanskii M, Tang P, J, Zhou Lin G (julio de 2008). "CS23D: un servidor web para la generación de estructura de proteína rápida utilizando desplazamientos químicos NMR y datos de la secuencia". Investigación de ácidos nucleicos 36 (Tema de servidor web): W496 – 502. Doi:10.1093/nar/gkn305. PMC2447725. PMID18515350.
  2. ^ a b Montgomerie S, Cruz JA, S Shrivastava, Arndt D, Berjanskii M, Wishart DS (julio de 2008). "PROTEUS2: un servidor web para la predicción de la estructura de la proteína completa y basada en la estructura de anotación". Investigación de ácidos nucleicos 36 (Tema de servidor web): W202 – 9. Doi:10.1093/nar/gkn255. PMC2447806. PMID18483082.
  3. ^ Berjanskii M, Wishart DS (2006). "NMR: predicción de la flexibilidad de proteína". Protocolos de naturaleza 1 (2): 683 – 8. Doi:10.1038/nprot.2006.108. PMID17406296.
  4. ^ a b c d Berjanskii MV, Neal S, Wishart DS (julio de 2006). "Depredador: un servidor web para predecir las restricciones de ángulo de torsión proteína". Investigación de ácidos nucleicos 34 (Tema de servidor web): W63 – 9. Doi:10.1093/nar/gkl341. PMC1538894. PMID16845087.
  5. ^ a b c CA Rohl, Strauss CE, Misura KM, Baker D (2004). "Predicción de estructura la proteína usando a Rosetta". Métodos en enzimología 383:: 66 – 93. Doi:10.1016/S0076-6879 (04) 83004-0. PMID15063647.
  6. ^ Bryant SH, Lawrence CE (mayo de 1993). "Una función de energía empírica para enhebrar la secuencia de la proteína a través del motivo plegable". Proteínas 16 (1): 92 – 112. Doi:10.1002/Prot.340160110. PMID8497488.

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