Malato deshidrogenasa (decarboxylating)

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Enzima NAD-málico
Identificadores
Número CE 1.1.1.39
Número del CAS 9028-46-0
Bases de datos
IntEnz IntEnz vista
BRENDA Entrada de BRENDA
ExPASy Opinión de NiceZyme
KEGG Entrada de KEGG
MetaCyc vía metabólica
PRÍAMO Perfil
PDB estructuras ENZIMA PDB PDBe PDBsum
Gene Ontology AmiGO / EGO

Malato deshidrogenasa (decarboxylating) (EC 1.1.1.39) o Enzima NAD-málico (NAD-ME) es una enzima que cataliza el reacción química

(S)-malato + NAD + \rightleftharpoons piruvato + CO 2 + NADH

Así, los dos sustratos de esta enzima son (S)-malato y NAD+, mientras que sus tres productos son piruvato, CO2, y NADH. Malato es oxidado en piruvato y CO2y NAD+ se reduce a NADH.

Esta enzima pertenece a la familia de Oxidorreductasas, para ser específicos, aquellos que actúan sobre el Grupo CH-OH de donante con NAD+ o NADP+ como aceptor. El nombre sistemático de esta clase de enzima es (S)-malato: NAD+ oxidorreductasa (decarboxylating). Esta enzima participa en metabolismo del piruvato y fijación de carbono. Enzima NAD-málico es uno de los tres enzimas descarboxilación utilizadas en los mecanismos de concentración de carbono inorgánico de C4 y CAM plantas. Los otros son Enzima NADP-málico y PEP carboxicinasa.[1][2]

Estudios estructurales

Como de finales de 2007, 7 estructuras se han resuelto para esta clase de enzimas, con PDB códigos de adhesión 1DO8, 1EFK, 1EFL, 1PJ2, 1PJ3, 1PJ4, y 1QR6.

Referencias

  1. ^ Kanai R, Edwards, GE (1999). "3. bioquímica del C4 Fotosíntesis". En Sage RF, Monson RK. C4 Biología vegetal. págs. 43 – 87. ISBN0126144400.
  2. ^ Christopher JT, Holtum JAM (1996). "Patrones de partición de carbono en las hojas de especies de metabolismo ácido de las crasuláceas durante la desacidificación". Planta Physiol. 112 (1): 393 – 399. PMC157961. PMID12226397.
  • Saz HJ y Hubbard JA (1957). "La descarboxilación oxidativa de malato por Ascaris lumbricoides". J Biol Chem. 225:: 921 – 933. PMID13416294.


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